1 생화학의 기반
1.1 세포적 기반
세포는 모든 생명체의 구조적 기능적 단위이다
세포의 크기는 확산에 의한 제한을 받는다
생명체에는 3가지 뚜렷한 영역이 있다
대장균은 가장 잘 연구된 원핵세포이다
진핵세포는 다양한 막성소기관을 갖고 있으며, 이것들을 분리하여 연구할 수 있다
세포질은 세포골격으로 이루어져 있으며 지극히 동적이다
세포는 초분자적 구조를 하고 있다
시험관 내 실험을 통해 생체분자들 간의 중요한 상호작용을 알 수 있다
1.2 화학적 기반
생체분자는 여러 가지 작용기들을 갖는 탄소화합물이다
세포는 보편적 집단의 작은 분자들을 함유하고 있다
별도설명 1-1 분자량, 분자질량과 그 단위
거대분자들이 세포의 주요 구성성분이다
3차 구조는 위치배열 구조와 입체형태 구조로 설명된다
별도설명 1-2 루이스 파스퇴르와 광학 활성: 포도주에 있는 진리 (In Vino, Veritas)
생체분자 사이의 반응은 입체특이적이다
1.3 물리적 기반
생물은 동적 항정상태로 존재하며 결코 주변 환경과 평형을 이루지 않는다
생물은 주변 환경에서 얻은 에너지와 물질들을 변환시킨다
별도설명 1-3 엔트로피: 질서의 파괴가 주는 이점
전자의 흐름이 생명체에 에너지를 제공한다
질서를 생성하고 유지하려면 일과 에너지가 필요하다
에너지 짝지움은 생물 의 반응들과 연결 되어있다
Keq와 ΔG° 는 자발적으로 진행되는 반응의 경향을 나타내는 척도이다
효소가 일련의 여러 가지 화학반응을 촉진한다
대사는 균형과 경제성을 유지하도록 조절되고 있다
1.4 유전적 기반
유전적 연속성은 단일 DNA 분자에 부여되어 있다
DNA의 구조는 거의 완벽한 정확도를 갖고 복제되고 복구 된다
선상의 DNA 서열이 3차원 구조를 갖는 단백질의 부호가 된다
1.5 진화적 기반
유전자 지령의 변화에 의하여 진화가 발생한다
생체분자는 처음에 화학적 진화에 의하여 생겼다
RNA 와 그 전구체들이 최초의 유전자 및 촉매일지도 모른다
생물의 진화는 35억 년 이상 전부터 시작되었다
최초의 세포는 아마 무기 연료를 사용하였을 것이다
진핵세포는 몇 단계를 거쳐 원시세포로부터 진화되었다
분자 해부학이 진화적 유연관계를 밝혀준다
기능유전체학은 특정한 세포의 활동에 유전자를 연결할 수 있음을 보여준다
유전체 비교는 인류 생물학과 의학에서 그 중요성이 점차 증가하고 있다

I 부 구조와 촉매

2 물
2.1 수용액에서의 약한 상호작용들
수소결합은 물이 특별한 성질을 갖게 한다
물은 극성용질과 수소결합을 한다
물은 정전기적으로 하전된 용질과 결합한다
결정상의 물질이 용해하면서 엔트로피가 증가한다
비극성 기체는 물에 잘 녹지 않는다
비극성 화합물은 물의 구조에 에너지적으로 불리한 변화를 일으킨다
반데르발스 상호작용은 원자 간의 약한 인력이다
약한 상호작용은 거대 분자의 구조와 기능에 중요하다
용질은 수용성 용액의 총괄성 특성에 영향을 준다
2.2 물, 약산 그리고 약염기의 이온화
순수한 물은 약하게 이온화된다
물의 이온화는 평형 상수로 나타낸다
pH 값은 H+과 OH- 농도를 나타낸다
약산과 약염기는 특징적인 해리 상수를 가지고 있다
적정 곡선은 약산의 pKa를 나타낸다
2.3 생물계의 pH 변화에 대한 완충 작용
완충액은 약산과 그 짝염기의 혼합물이다
헨더슨-하셀발흐(Henderson-Hasselbalch)식은 pH, pKa, 그리고 완충제 농도의 관계를 나타낸다
약산 또는 약염기는 pH 변화에 대해서 세포와 조직에 완충 작용을 한다
당뇨를 방치하면 치명적인 산증을 일으킨다
별도설명 2-1 자신이 스스로 실험토끼 되다 (집에서는 시도하지 말 것)
2.4 반응물로 작용하는 물
2.5 생물을 위한 물 환경의 적합성

3 아미노산, 펩타이드, 단백질
3.1 아미노산
아미노산은 공통의 구조적 특징을 가지고 있다
단백질의 아미노산 잔기는 L 입체이성체다
아미노산은 R기에 따라 분류할 수 있다
별도설명 3-1 실험방법: 분자에 의한 빛의 흡수: 람베르트-베르 (Lambert-Beer) 의 법칙
특수한 아미노산 역시 중요한 기능을 갖는다
아미노산은 산과 염기로 작용할 수 있다
아미노산은 특징적인 적정 곡선을 가지고 있다
적정 곡선으로부터 아미노산의 전하를 예측할 수 있다
아미노산은 각각의 산-염기 성질이 다르다
3.2 펩타이드와 단백질
펩타이드는 아미노산 사슬이다
펩타이드는 이온화 경향에 따라 분류될 수 있다
생물학적으로 활성화되어 있는 펩타이드와 폴리펩타이드의 크기는 다양하다
일부 단백질은 아미노산 이외의 화학 군을 함유하고 있다
3.3 단백질의 연구
단백질은 분리되? 정제될 수 있다
전기영동으로 단백질을 분리하고 그 특징도 알아낼 수 있다
분리되지 않는 단백질도 정량화할 수 있다
3.4 단백질의 구조: 1차 구조
단백질의 기능은 아미노산 서열에 의존 한다
수많은 단백질의 아미노산 서열이 밝혀졌다
짧은 폴리펩타이드의 서열은 자동화 방법으로 분석될 수 있다
큰 단백질은 더 작은 분절로 만들어 서열을 분석하여야 한다
별도설명 3-2 실험방법: 질량분석법을 이용한 단백질 연구
아미노산의 서열은 다른 방법으로도 추정할 수 있다
작은 펩타이드와 단백질은 화학적으로 합성할 수 있다
아미노산 서열은 중요한 생화학적 정보를 제공한다. 102
단백질 서열은 지구에서의 생명의 역사를 밝힐 수 있다 102
별도설명 3-3 공통서열과 서열 로고 103

4 단백질의 3차원 구조 113
4.1 단백질 구조의 개관 113
단백질의 입체형태는 주로 약한 상호작용에 의하여 안정화된다 114
펩타이드 결합은 고정된 평면구조이다 115
4.2 단백질의 이차구조 117
α 나선은 흔한 단백질 이차구조이다 117
별도설명 4-1 실험방법: 오른손 감김과 왼손 감김 구별하는 법 118
아미노산 서열이 α 나선의 안정성에 영향을 준다 119
β 입체형태는 폴리펩타이드 사슬을 판 구조로 조직화한다 120
β 돌이 (turns) 는 단백질에서 흔한 구조이다 121
흔한 이차구조는 특징적인 결합각을 갖는다 121
흔한 이차구조는 원형 이색성 (circular dichroism)에 의해서 측정될 수 있다 122
4.3 단백질의 3차 및 사차구조 123
섬유단백질은 구조적인 기능에 알맞게 되어 있다 123
별도설명 4-2 퍼머넌트 웨이브는 생화학적 기술이다 125
별도설명 4-3 의학: 왜 선원, 탐험가, 대학생들은 싱싱한 과일과 야채를 먹어야 하나? 126
구단백질의 구조적 다양성은 기능적 다양성을 반영한다 129
마이오글로빈은 구단백질 구조의 복잡성에 대한 초기 단서를 제공한다 129
별도설명 4-4 단백질 자료 은행 (The Protein Data Bank) 129
구단백질은 다양한 삼차구조를 갖는다 131
별도설명 4-5 실험방법: 단백질의 3차원 구조를 결정하기 위한 방법 132
단백질 모티프는 단백질 구조를 분류하는 기초가 된다 136
단백질 사차구조는 간단한 이합체에서 거대한 복합체까지 매우 다양하다 138
4.4 단백질의 변성과 접힘 140
단백질 구조의 상실은 기능 상실을 초래한다 140
아미노산 서열이 삼차구조를 결정한다 141
폴리펩타이드는 단계적으로 재빨리 접혀진다 142
몇 가지 단백질은 도움을 받아 접힌다 143
단백질 접힘의 결함은 광범위한 사람의 유전질환에서 분자적 기전이 될 수 있다 145
별도설명 4-6 의학: 잘못된 단백질 접힘에 의한 죽음: 프리온 병 (Prion Disease) 147

5 단백질의 기능 153
5.1 단백질과 리간드의 가역적 결합 : 산소 결합 단백질 154
산소는 헴 보조단(prosthetic group)에 결합할 수 있다 154
마이오글로빈은 산소에 대한 하나의 결합 자리를 갖고 있다 155
단백질-리간드 상호작용은 정량적으로 표현할 수 있다 155
단백질 구조는 리간드가 결합하는 방식에 영향을 준다 158
산소는 헤모글로빈에 의하여 혈액에서 운반된다 158
헤모글로빈 소단위는 구조적으로 마이오글로빈과 유사하다 159
헤모글로빈은 산소와 결합할 때 구조의 변화를 일으킨다 160
헤모글로빈은 산소와 협동적으로 결합한다 160
협동적 리간드 결합은 정량적으로 기술할 수 있다 162
별도설명 5-1 일산화탄소: 비밀 암살자 163
두 가지 모형이 협동적 결합의 기전을 제시한다 165
헤모글로빈도 또한 H+와 CO2를 운반한다 165
헤모글로빈과 산소의 결합은 2,3-양인산글리세르산에 의하여 조절된다 167
낫적혈구 빈혈증은 헤모글로빈의 분자 질환이다 168
5.2 단백질과 리간드 사이의 상보적 상호작용: 면역계와 면역글로불린 170
면역 반응은 특별한 계통의 세포와 단백질의 특징이 된다 170
항체는 두 개의 동일한 항원 결합 자리를 가진다 171
항체는 단단하게 또한 특이적으로 항원과 결합한다 173
항원-항체 상호작용은 여러 가지 중요한 분석과정의 기초가 된다 173
5.3 화학에너지에 의하여 조절되는 단백질의 상호작용: 액틴, 마이오신, 분자 모터 175
근육의 주 단백질은 마이오신과 액틴이다 175
그 밖의 다른 단백질들이 가는 잔섬유와 굵은 잔섬유를 질서정연한 구조로 만든다 176
마이오신의 두꺼운 잔섬유는 액틴의 가는 잔섬유를 따라 미끌어진다 178

6 효소 183
6.1 효소의 개요 183
대부분의 효소는 단백질이다 184
효소는 촉매하는 반응에 따라 분류된다 184
6.2 효소의 작용 186
효소는 반응의 평형에는 영향을 주지 않고 반응 속도에 영향 준다 186
반응 속도와 평형은 정확한 열역학적 정의를 가진다 188
몇 가지 기본 원리가 효소의 촉매능과 특이성을 설명한다 188
효소와 기질 사이의 약한 상호작용은 전이상태에서 최적이 된다 189
결합 에너지는 반응 특이성과 쯃매에 이용된다 191
특이적 촉매 작용기는 촉매 반응에 기여한다 192
6.3 효소 작용기전 연구를 위한 효소 반응속도론 (Enzyme Kinetics) 194
기질 농도는 효소 촉매 반응의 속도에 영향을 준다 194
기질 농도와 효소 반응 속도 사이에 정량적인 관계가 있다 195
속도론의 매개변수들은 효소 활성을 비교하는데 사용한다 197
별도설명 6-1 미하엘리스-멘텐식의 변환: 이중역수 도표 (double-reciprocal plot) 197
대다수의 효소는 2 가지 이상의 기질이 참여하는 반응을 촉매한다 200
전항정상태의 속도론은 특이적 반응 단계에 대한 증거를 제공한다 201
효소는 가역적 또는 비가역적으로 억제된다 201
별도설명 6-2 억제의 기전을 결정하는 속도론적 실험 202
효소 활성은 pH에 의하여 영향을 받는다 204
6.4 효소 반응의 예 205
카이모트립신의 반응기전에는 세린 잔기의 아실화와 탈아실화가 관여한다 205
별도설명 6-3 효소 전이상태 상보성의 증거 210
헥소카이네이스는 기질과의 결합에 있어서 유도 적합을 이룬다 212
엔올레이스의 반응 기전은 금속 이온을 필요로 한다 213
라이소자임은 두 개의 연속적인 친핵성 치환 반응을 이용한다 213
효소 기전의 이해로 의학이 발전한다 216
6.5 조절 효소 220
입체다른자리 효소는 조절자의 결합에 반응하여 입체형태의 변화를 일으킨다 220
많은 경로에서 조절 단계는 입체다른자리 효소에 의하여 촉매된다 221
입체다른자리 효소의 속도론적 특성은 미하엘리스-멘텐 양상과 다르다 222
몇 가지 효소는 가역적 공유결합 변형에 의하여 조절된다 223
인산기는 단백질의 구조와 촉매 활성에 영향을 준다 224
다중 인산화는 활성을 정교하게 제어한다 225
몇 가지의 효소와 단백질은 단백질분해에 의한 효소 전구체의 절단을 통하여 조절된다 226
몇 가지 조절 효소는 여러 가지 조절 기전을 사용한다 227

7 탄수화물과 당생물학 235
7.1 단당과 이당 235
단당의 두 종류는 알도스와 케토스이다 236
단당에는 비대칭 중심이 있다 236
일반적인 단당은 고리형으로 존재한다 238
생물체는 다양한 육탄당 유도체를 포함하고 있다 240
단당은 환원성을 가지고 있다 241
별도설명 7-1 당뇨병의 진단과 치료에서 혈당의 측정 241
이당은 한 개의 글라이코사이드 결합을 가지고 있다 243
7.2 다당 244
몇 가지 동질다당은 연료 저장형으로 존재한다 245
몇 가지 동질다당은 구조적 역할을 한다 246
입체 인자와 수소결합이 동질다당의 접힘에 영향을 준다 247
세균과 조류의 세포벽은 구조적 이질다당을 함유한다 249
당아미노글라이칸은 세포밖 바탕질에 있는 이질다당이다 249
7.3 당포합체: 단백질글라이칸, 당단백질, 당지질 252
단백질글라이칸은 세포 표면과 세포밖 바탕질에서 당아미노글라이칸을 함유하는 거대분자이다 252
당단백질은 소당과 공유결합으로 부착하고 있다 255
당지질과 지질다당은 막의 성분이다 256
7.4 정보 분자로서의 탄수화물: 당 부호 257
렉틴은 당 부호를 읽는 단백질로 많은 생물학적 과정을 매개한다 258
렉틴-탄수화물 상호작용은 고도로 특이적이며 많은 경우에 다가 (polyvalent) 결합이다 261
7.5 탄수화물 연구 263

8 뉴클레오타이드와 핵산 271
8.1 몇 가지 기본 사항 271
뉴클레오타이드와 핵산은 특징적인 염기와 오탄당을 가지고 있다 271
핵산에서 뉴클레오타이드는 인산다이에스터 결합에 의하여 연속적으로 연결되어 있다 275
뉴클레오타이드 염기의 성질은 핵산의 3차원 구조에 영향을 미친다 276
8.2 핵산의 구조 277
DNA는 유전 정보를 저장하고 있는 이중나선이다 278
DNA는 다른 3차원 형태로 존재할 수 있다 280
특정 DNA 서열은 특이한 구조를 형성한다 281
전령 RNA는 폴리펩타이드 사슬을 부호화 한다 283
많은 RNA는 더 복잡한 3차원 구조를 갖는다 284
8.3 핵산의 화학 287
이중 나선 DNA와 RNA는 변성될 수 있다 287
다른 종의 핵산끼리 혼성체 (hybrid) 를 형성할 수 있다 288
뉴클레오타이드와 핵산은 비효소적 변환 (nonenzymatic transformation) 이 일어난다 289
일부 DNA 염기는 메틸화 된다 292
긴 DNA 가닥의 염기 서열을 분석할 수 있다 292
이제 화학적 DNA 합성이 자동화되었다 294
8.4 뉴클레오타이드의 그 밖의 기능 296
뉴클레오타이드는 세포에서 화학 에너지를 운반한다 296
아데닌 뉴클레오타이드는 많은 효소 보조인자의 성분이다 297
몇 가지 뉴클레오타이드는 조절 분자로서 작용한다 298

9 DNA-기반 정보기술 303
9.1 DNA 클로닝: 기초 304
제한 엔도뉴클레에이스와 DNA 라이게이스는 재조합 DNA를 제작하도록 한다 304
클로닝 매개체는 삽입된 DNA 조각을 증폭시킨다 307
특정한 DNA 서열은 부합화 (hybridization)에 의해 확인된다 310
클로닝된 유전자는 다량의 단백질로 발현하게 된다 312
클로닝된 유전자의 변화는 변형된 단백질을 만들어낸다 312
말단 꼬리는 친화성 정제를 위해 결합 부위를 제공한다 313
9.2 유전자에서 유전체로 315
DNA 라이브러리는 유전정보에 대한 특이적인 목록을 제공한다 315
중합효소연쇄반응은 특정한 DNA 서열을 증폭시킨다 317
유전체 서열은 궁극적인 유전학적 라이브러리를 제공한다 317
별도설명 9-1 법의학에 있어서 강력한 무기 319
9.3 유전체학에서 단백체학으로 324
서열과 구조적 연관성은 단백질의 기능에 대한 정보를 제공한다 324
세포에서의 발현 양상은 유전자의 세포내 기능을 나타낸다 325
단백질-단백질 상호작용은 세포와 분자적인 기능을 밝히는데 도움을 준다 328
9.4 유전자 변형과 생물공학의 새로운 산물들 330
식물기생세균은 식물에서의 클로닝을 도와준다 330
동물세포 유전체의 조작은 염색체 구조와 유전자 발현에 대한 정보를 제공한다 332
새로운 기술은 새로운 치료법의 발견에 대한 발전을 약속하고 있다 335
별도설명 9-2 의학: 인간의 유전체와 유전자치료법 335
재조합 DNA 기술은 새로운 산물과 도전을 낳고 있다 337

10 지질 343
10.1 저장 지질 343
지방산은 탄화수소의 유도체이다 343
트라이아실글리세롤은 글리세롤의 지방산 에스터이다 346
트라이아실글리세롤은 저장 에너지와 단열재를 제공한다 346
요리할 때 쓰이는 기름의 부분적인 수화는 트랜스지방산을 생성한다 347
별도설명 10-1 향유고래: 머리 부위에 지방을 대량으로 가지고 있는 심해 생물 347
밀랍은 저장 에너지와 방수제의 역할을 한다 349
10.2 막의 구조를 이루는 지질 349
글리세로인지질은 포스파타이드산의 유도체이다 350
몇 가지 인지질은 지방산이 에터 결합으로 연결되어 있다 350
엽록체는 갈락토지질과 황지질을 포함한다 352
시원세균 (Archaebacteria) 은 독특한 막 지질을 가지고 있다 352
스핑고지질은 스핑고신의 유도체이다 352
세포 표면의 스핑고지질은 생물학적 인식 자리가 된다 354
인지질과 스핑고지질은 라이소솜에서 분해된다 355
스테롤은 융합된 4 개의 탄소 고리를 가지고 있다 355
별도설명 10-2 의학: 막 지질의 비정상적인 축적에 의하여 유발되는 유전병 356
10.3 신호, 보조인자, 색소 등으로 작용하는 지질 357
포스파티딜이노시톨과 스핑고신 유도체는 세포 내부의 신호로 작용한다 357
아이코사노이드는 주위의 세포로 신호를 전달한다 358
스테로이드 호르몬은 조직 간의 정보를 전달한다 359
관다발 식물은 수천가지의 휘발성 신호를 생성한다 359
비타민 A 와 D는 호르몬의 전구체이다 360
비타민 E와 K 그리고 지질 퀴논은 산화-환원 반응의 보조인자이다 361
돌리콜 (dolichols) 은 생합성에 필요한 당 전구체를 활성화시킨다 362
많은 천연 색소는 지용성의 교대로 나타나는 다이엔 (Conjugated Dienes) 이다 362
10.4 지질의 분석 363
지질의 추출에는 유기 용매가 필요하다 363
흡착 크로마토그래피는 극성의 차이에 따라 지질을 분리한다 364
기체-액체 크로마토그래피로 휘발성 지질 유도체의 혼합물을 분석할 수 있다 365
특이적 가수분해가 지질의 구조를 결정하는데 도움이 된다 365
질량 분광법 (Mass spectrometry) 으로 완벽하게 지질의 구조를 알 수 있다 365
지질체학 (Lipidomics) 은 모든 지질과 그의 기능을 목록화하여 탐색한다 365

11 생체막과 수송 371
11.1 막의 성분과 구조 372
막은 종류에 따라 특징적인 지질과 단백질을 가지고 있다 372
모든 생체막은 몇 가지 기본적인 성질을 공통적으로 가지고 있다 373
지질 이중층은 생체막의 기본적인 성분이다 374
세 종류의 막 단백질은 막 조합에 따라 다르다 375
내재단백질은 막에서 지질과의 소수성 상호작용에 의하여 묶여 있다 376
막의 내재단백질의 공간배열 (topology) 은 아미노산 서열로 추정할 수 있다 378
공유결합으로 연결된 지질은 일부의 막 단백질을 붙들고 있다 379
11.2 생체막의 동력학 (Membrane Dynamics) 381
이중층 안쪽의 아실기는 다양한 정도로 질서 있게 배열되어 있다 381
지질이 이중층을 횡단하려면 촉매가 필요하다 381
막 단백질은 지질 이중층에서 수평으로 확산한다 383
스핑고지질과 콜레스테롤은 막 유동섬 (rafts) 에 서로 밀집해 있다 384
별도설명 11-1 실험방법: 막 단백질을 시각화하는 원자힘 현미경 385
막 굴곡과 융합은 많은 생물학적 과정에서 중심적인 역할을 한다 387
형질막의 내재단백질은 표면 부착, 신호전달, 기타 세포과정에 작용한다 388
11.3 막을 통한 용질의 수송 389
수동 수송은 막 단백질에 의하여 촉진된다 390
수송체는 구조에 따라 초족으로 분류할 수 있다 391
적혈구의 포도당 수송체는 수동 수송을 매개한다 391
염소 이온-중탄산이온 교환체는 형질막을 가로질러 음이온의 전기중성 공수송 (cotransport) 을 촉매 한다 393
별도설명 11-2 의학: 두 형태의 당뇨병 (diabetes mellitus) 에서 나타나는 포도당과 물의 수송 이상 394
능동 수송은 농도 ?울기나 전기화학 기울기에 역행하는 용질의 이동을 가능하게 한다 395
P형 ATPase는 촉매 주기 (catalytic cycle) 동안 인산화가 진행된다 396
F형 ATPase 는 가역적인 ATP 주동 양성자 펌프이다 399
ABC 수송체는 ATP를 사용하여 아주 다양한 기질의 능동 수송을 매개한다 400
이온의 농도 기울기는 2차 능동수송 (secondary active transport) 에 필요한 에너지를 공급한다 400
별도설명 11-3 의학: 낭섬유증 (cystic fibrosis) 에서 이온 통로의 결함 401
아쿠아포린 (Aquaporins) 은 물의 통과를 위한 친수성 막횡단 통로를 형성한다 404
이온 선택 통로 (ion-selective channel) 는 막을 가로질러 이온을 빠르게 이동시킨다 406
이온 통로의 기능은 전기적으로 측정할 수 있다 406
K+ 통로의 구조는 특이성 (specificity) 에 대한 원리를 보여 주고 있다 407
이온 통로의 개폐는 신경세포의 기능에 중심적이다 410
이온 통로의 결함은 심각한 생리적 결과를 초래할 수 있다 410

12 생체 신호전달 419
12.1 신호전달의 일반적인 양상 419
별도설명 12-1 스캐차드 분석 (Scatchard Analysis) 은 수용체-리간드 상호작용을 정량화한다. 421
12.2 G 단백질 짝지움 수용체와 이차전령 423
β-아드레날린성 수용체계는 이차전령인 cAMP를 통하여 작용한다 423
별도설명 12-2 의학: G 단백질: 건강과 질병에서의 이중 스위치 425
β-아드레날린성 반응이 여러 분자적 기전을 통해 종결된다 430
β-아드레날린성 수용체는 인산화와 어레스틴과의 결합에 의해 민감소실이 일어난다 430
cAMP는 많은 조절 분자들에 대한 이차전령으로 작용한다 431
다이아실글리세롤, 삼중인산 이노시톨, 그리고 Ca2+은 이차전령으로서 서로 연관된 역할을 수행한다 432
별도설명 12-3 실험방법: FRET: 살아있는 세포를 보여주는 생화학 434
칼슘은 공간과 시간에 국한된 이차전령이다 436
12.3 수용체 타이로신 카이네이스 439
인슐린 수용체의 자극은 단백질 인산화연쇄반응을 시작한다 439
형질막 인지질 PIP3는 인슐린 신호경로의 한 분지점에서 작용한다 441
JAK-STAT 신호전달계도 역시 타이로신 카이네이스의 활성을 포함한다 443
신호계 사이의 교차반응은 공통적이고도 복합적이다 444
12.4 수용체 구아닐릴 사이클레이스, cGMP, 그리고 단백질 카이네이스 G
12.5 다가성 연결자 단백질과 막 유동섬
단백질 단위체는 짝 단백질의 인산화된 타이로신, 세린, 또는 트레오닌 잔기에 결합한다
막 유동섬과 카베올라 (caveolae) 는 신호전달 단백질들을 격리한다
12.6 개폐 이온 통로 (Gated ion channels)
이온 통로는 흥분성 세포의 전기 신호전달에 필요하다
전압 개폐 이온 통로는 신경세포의 활동 전위를 생성한다
아세틸콜린 수용체는 리간드 개폐 이온 통로이다
신경세포는 여러 신경전달물질에 반응하는 수용체 통로들을 가지고 있다
독소는 이온 통로를 표적으로 삼는다
12.7 인테그린: 양방향성 세포 부착 수용체
12.8 스테로이드 호르몬에 의한 전사의 조절
12.9 미생물과 식물의 신호전달
세균의 신호전달은 두 성분 신호전달계의 인산화를 수반한다
식물의 신호전달계는 미생물과 포유류가 사용하는 성분들과 같은 몇 가지를 갖고 있다
식물은 두 성분 신호전달계와 MAPK 연쇄반응을 통하여 에틸렌을 감지한다
수용체 유사 단백질 카이네이스는 펩타이드와 브레시노스테로이드 (Brassinosteroids)의 신호를 변환한다 12.10 시각, 후각, 그리고 미각에서 감각신호의 변환
시각계는 고전적인 GPCR 기전을 이용한다
흥분된 로돕신은 G 단백질 트랜스듀신을 통하여 cGMP 농도를 감소시킨다
시각 신호는 빠른 속도로 종료된다
원뿔세포는 특별히 색 시각을 담당한다
척추동물의 후각과 미각은 시각계와 비슷한 기전을 사용한다
별도설명 12-4 의학: 색맹: 사망 후에 진행된 John Dalton의 실험
감각계의 GPCRs은 호르몬 신호계의 GPCRs과 여러 가지 특성을 공유하고 있다
12.11 단백질 카이네이스에 의한 세포 주기의 조절
세포 주기에는 4 단계가 있다
사이클린 의존 단백질 카이네이스의 양은 주기성을 갖고 변화한다
CDK는 중요한 단백질을 인산화시켜 세포 분열을 조절한다
12.12 종양유전자, 종양억제유전자, 세포 예정사
종양유전자는 세포 주기를 조절하는 단백질이 부호화되어 있는 유전자의 돌연변이형이다
특정 유전자에 결함이 생기면 정상적으로 세포 분열을 억제하는 작용이 상실된다
별도설명 12-5 암 치료를 위한 단백질 카이네이스 억제제의 개발
세포자멸사는 예정된 세포의 자살이다

용어해설 G-1
부록A 생화학 연구문헌에 나오는 흔한 약자들 A-1
부록B 해답 AS-1
영문찾아보기 I-1
한글찾아보기 I-4