1장 생화학의 기반 1
1.1 세포적 기반 3
세포는 모든 생명체의 구조적 및 기능적 단위이다 3
세포의 크기는 산소의 확산에 의하여 제한을 받는다 4
생명체에는 3 가지의 뚜렷한 영역이 있다 4
대장균은 가장 잘 연구된 원핵 세포이다 5
진핵세포는 다양한 막성 소기관을 갖고 있으며, 이것들을 분리하여
연구할 수 있다 6
세포질은 세포골격으로 이루어져 있으며
지극히 동적이다 9
세포는 초분자적 구조를 하고 있다 10
시험관 내 실험을 통하여 생체분자 사이의 중요한 상호작용을
알 수 있다 11

1.2 화학적 기반 12
생체분자는 여러 가지 작용기를 갖고 있는 탄소 화합물이다 13
세포는 보편적 집단의 작은 분자들을 함유하고 있다 14
거대분자들이 세포의 주요 구성 성분이다 15
별도설명 1-1 분자량, 분자질량 및 그 단위 15
3차구조는 위치배열 구조와 입체형태 구조로 설명된다 16
별도설명 1-2 루이스 파스퇴르와 광학 활성: 포도주에 있는
진리 (In Vino, Veritas) 19
생체분자 사이의 반응은 입체특이적이다 20

1.3 물리적 기반 21
생물은 동적 항정상태로 존재하며 결코 주변 환경과 평형을 이루지
않는다 21
생물은 주변 환경에서 얻은 에너지와 물질들을 변환시킨다 22
전자의 흐름이 생명체에 에너지를 제공한다 22
질서를 생성하고 유지하려면 일과 에너지가 필요하다 23
에너지 짝지움은 생물의 반응들과 연결되어 있다 23
별도설명 1-3 엔트로피: 질서의 파괴가 주는 이점 24
Keq와 ΔG° 는 자발적으로 진행되는 반응의 경향을 나타내는
척도이다 26
효소가 일련의 여러 가지 화학 반응을 촉진한다 26
대사는 균형과 경제성을 유지하도록 조절되고 있다 27

1.4 유전적 기반 28
유전적 연속성은 단일 DNA 분자에 부여되어 있다 29
DNA의 구조는 거의 완벽한 정확도를 갖고 복제되고 복구된다 29
선상의 DNA 서열이 3차원 구조를 갖는 단백질의 부호가 된다 29

1.5 진화적 기반 31
유전 지령의 변화에 의하여 진화가 발생 한다 31
생체분자는 처음에 화학적 진화에 의하여 생겼다 32
화학적 진화는 실험실에서 모의실험 될 수 있다 32
RNA와 그 전구체들이 최초의 유전자 및 촉매일지도 모른다 32
생물의 진화는 35억 년 이상 전부터 시작되었다 34
최초의 세포는 아마 화학종속영양체이었을 것이다 34
진핵세포는 몇 단계를 거쳐 원핵세포에서 진화되었다 34
분자해부학적 구조가 진화적 관련성을 밝혀준다 36
기능유전체학은 특정한 세포의 활동에 유전자를 연결할 수 있음을
보여준다 38
유전체 비교는 인류생물학과 의학에서 그 중요성이 점차 증가하고
있다 38


제1부 구조와 촉매 45

2장 물 47
2.1 수용액의 약한 상호작용들 47
수소결합에 의하여 물은 특별한 성질을 갖는다 47
물은 극성 용질과 수소결합을 한다 49
물은 하전된 용질과 정전기적으로 상호작용 한다 50
결정 물질이 용해되면 엔트로피가 증가한다 51
비극성 기체는 물에 잘 녹지 않는다 52
비극성 화합물은 물의 구조에 에너지 측면에서 불리한 변화를
일으킨다 52
반데르발스 상호작용은 원자 간의 약한 인력이다 54
약한 상호작용은 거대분자의 구조와 기능에 있어서 중요하다 54
용질은 수용액의 총괄성 특성에 영향을 준다 56
별도설명 2-1 접촉에 대한 식물의 반응: 삼투의 실례 59

2.2 물, 약산, 약염기 등의 이온화 60
순수한 물은 약간 이온화된다 60
물의 이온화는 평형상수로 나타낸다 61
pH 값은 H+과 OH-의 농도를 나타낸다 61
별도설명 2-2 물의 이온곱: 2가지 문제 62
약산과 약염기는 특징적인 해리상수를 가지고 있다 63
적정곡선은 약산의 pKa 를 나타낸다 64

2.3 생물계에서 pH 변화에 대한 완충 작용 65
완충액은 약산과 그 짝염기의 혼합물이다 66
간단한 표현으로 pH, pKa, 완충제 농도 등의 관계를 나타낼 수
있다 66
약산 또는 약염기는 pH 변화에 대하여 세포와 조직에 완충 작용을
한다 67
별도설명 2-3 헨더슨 하셀발흐 식을 사용한 문제의 풀이 67
별도설명 2-4 혈액, 폐, 그리고 완충액: 중탄산염 완충계 69

2.4 반응물로 작용하는 물 69

2.5 생물에 있어서 물 환경 (aqueous environment) 의
적합성 70


3장 아미노산, 펩타이드, 단백질 75
3.1 아미노산 75
아미노산은 공통의 구조적 특징을 가지고 있다 76
단백질의 아미노산 잔기는 L 입체이성질체이다 77
아미노산은 R기에 따라 분류할 수 있다 78
특수한 아미노산 역시 중요한 기능을 갖는다 80
아미노산은 산과 염기로 작용할 수 있다 81
별도설명 3-1 분자에 의한 빛의 흡수:
람베르트-베르 (Lambert-Beer) 의 법칙 82
아미노산은 특징적인 적정 곡선을 가지고 있다 82
적정 곡선으로부터 아미노산의 전하를 예측할 수 있다 84
아미노산은 각각의 산-염기 성질이 다르다 84

3.2 펩타이드와 단백질 85
펩타이드는 아미노산 사슬이다 85
펩타이드는 이온화 경향에 따라 분류될 수 있다 86
생물학적으로 활성화되어 있는 펩타이드와 폴리펩타이드의 크기는
다양하다 86
폴리펩타이드는 특징적인 아미노산 조성을 가지고 있다 87
일부 단백질은 아미노산 이외의 화학 군을 함유하고 있다 88
단백질 구조에는 여러 등급이 존재한다 88

3.3 단백질의 연구 89
단백질은 분리되고 정제될 수 있다 89
전기영동으로 단백질을 분리하고 그 특징도 알아낼 수 있다 92
분리되지 않는 단백질도 정량화할 수 있다 94

3.4 단백질의 공유결합 구조 96
단백질의 기능은 아미노산 서열에 의존 한다 96
수많은 단백질의 아미노산 서열이 밝혀졌다 96
짧은 폴리펩타이드는 자동화 방법으로 서열을 분석할 수 있다 97
큰 단백질은 더 작은 분절로 만들어 서열을 분석하여야 한다 99
아미노산의 서열은 다른 방법으로도 추정할 수 있다 100
별도설명 3-2 질량분석법을 이용한 단백질 연구 102
작은 펩타이드와 단백질은 화학적으로 합성할 수 있다 104
아미노산은 서열은 중요한 생화학적 정보를 제공한다 106

3.5 단백질 서열과 진화 106
단백질 서열은 지구에서 생명의 역사를 밝힐 수 있다 107


4장 단백질의 3차원 구조 116
4.1 단백질 구조의 개관 116
단백질의 입체형태는 주로 약한 상호작용에 의하여 안정화된다 117
펩타이드 결합은 고정된 평면구조이다 118

4.2 단백질의 이차구조 120
α 나선은 흔한 단백질 이차구조이다 120
아미노산 서열이 α 나선의 안정성에 영향을 준다 121
별도설명 4-1 오른손 감김과 왼손 감김 구별하는 법 122
β 입체형태는 폴리펩타이드 사슬을 판 구조로 조직화한다 123
β 돌이 (turns) 는 단백질에서 흔한 구조이다 123
흔한 이차구조는 특징적인 결합각과 아미노산 조성을 갖는다 124

4.3 단백질의 3차 및 사차구조 125
섬유단백질은 구조적인 기능에 알맞게 되어 있다 126
별도설명 4-2 퍼머넌트 웨이브는 생화학적 기술이다 127
구단백질의 구조적 다양성은 기능적 다양성을 반영한다 129
별도설명 4-3 왜 선원, 탐험가, 대학생들은 싱싱한 과일과
야채를 먹어야 하나 130
마이오글로빈은 구단백질 구조의 복잡성에 대한 초기 단서를
제공한다 132
구단백질은 다양한 삼차구조를 갖는다 134
별도설명 4-4 단백질의 3차원 구조를 결정하기 위한 방법 136
많은 구단백질을 분석하여 공통적인 단백질의 구조 양상을
제시한다 138
단백질 모티프는 단백질 구조를 분류하는 기초가 된다 141
단백질 사차구조는 간단한 이합체에서 거대한 복합체까지 매우
다양하다 144
단백질의 크기에는 한계가 있다 146

4.4 단백질의 변성과 접힘 147
단백질 구조의 상실은 기능 상실을 초래한다 147
아미노산 서열이 삼차구조를 결정한다 148
폴리펩타이드는 단계적으로 재빨리 접혀진다 148
별도설명 4-5 잘못된 단백질 접힘에 의한 죽음:
프리온 병 (Prion Disease) 150
몇 가지 단백질은 도움을 받아 접힌다 151


5장 단백질의 기능 157
5.1 단백질과 리간드의 가역적 결합 : 산소 결합 단백질 158
산소는 헴 보결단(prosthetic group)에 결합할 수 있다 158
마이오글로빈은 산소에 대한 하나의 결합 자리를 갖고 있다 159
단백질-리간드 상호작용은 정량적으로 표현할 수 있다 160
단백질 구조는 리간드가 결합하는 양상에 영향을 준다 162
산소는 헤모글로빈에 의하여 혈액에서 운반된다. 162
헤모글로빈 소단위는 구조적으로 마이오글로빈과 유사하다 163
헤모글로빈은 산소와 결합할 때 구조의 변화를 일으킨다 164
헤모글로빈은 산소와 협동적으로 결합한다 164
협동적 리간드 결합은 정량적으로 기술할 수 있다 167
두 가지 모형이 협동적 결합의 기전을 제시한다 167
별도설명 5-1 일산화탄소: 비밀 암살자 168
헤모글로빈도 또한 H+와 CO2를 운반한다 170
헤모글로빈과 산소의 결합은 2,3-양인산글리세르산에 의하여
조절된다 171
낫세포 빈혈증은 헤모글로빈의 분자 질환이다 172

5.2 단백질과 리간드 사이의 상보적 상호작용:
면역계와 면역글로불린 174
면역 반응은 특별한 계통의 세포와 단백질의 특징이 된다 175
자아는 세포 표면에 펩타이드들을 진열함으로써 비자아와
구별된다 176
항체는 두 개의 동일한 항원 결합 자리를 가진다 178
항체는 단단하게 또한 특이적으로 항원과 결합한다 180
항원-항체 상호작용은 여러 가지 중요한 분석과정의 기초가
된다 180

5.3 화학에너지에 의하여 조절되는 단백질의 상호작용:
액틴, 마이오신, 분자 모터 182
근육의 주 단백질은 마이오신과 액틴이다 182
그 밖의 다른 단백질들이 가는 잔섬유와 굵은 잔섬유를 질서정연한
구조로 만든다 184
마이오신의 두꺼운 잔섬유는 액틴의 가는 잔섬유를 따라
미끌어진다 185


6장 효소 190
6.1 효소의 개요 191
대부분의 효소는 단백질이다 191
효소는 촉매 하는 반응에 따라 분류된다 192

6.2 효소의 작용 193
효소는 반응의 평형에는 영향을 주지 않고 반응 속도에 영향을
준다 193
반응 속도와 반응 평형은 정확한 열역학적 정의를 가진다 195
몇 가지 기본 원리가 효소의 촉매작용과 특이성을 설명하고
있다 196
효소와 기질 사이의 약한 상호작용은 반응의 전이 상태에서 최적이
된다 196
결합 에너지는 반응 특이성과 촉매작용에 이용된다 198
특이적 촉매 작용기는 촉매 반응에 기여한다 200

6.3 효소 작용기전 연구를 위한 효소 반응속도론
(Enzyme Kinetics) 202
기질 농도는 효소 촉매 반응의 속도에 영향을 준다 202
기질 농도와 효소 반응 속도 사이에 정량적인 관계가 있다 203
속도론의 매개변수들은 효소 활성을 비교하는데 사용한다 205
별도설명 6-1 미하엘리스-멘텐식의 변환:
이중역수 도표 (double-reciprocal plot) 206
대다수의 효소는 2 가지 이상의 기질이 참여하는 반응을 촉매
한다 207
전항정상태의 속도론은 특이적 반응 단계에 대한 증거를
제공한다 208
효소는 가역적 또는 비가역적으로 억제 된다 209
별도설명 6-2 억제의 기전을 결정하는 속도론적 실험 210
효소 활성은 pH 에 의하여 영향을 받는다 212

6.4 효소 반응의 예 213
카이모트립신의 반응기전에는 세린 잔기의 아실화와 탈아실화가 관여
한다 213
헥소카이네이스는 기질과의 결합에 있어서 유도 적합을 이룬다 218
엔올레이스의 반응 기전은 금속 이온을 필요로 한다 219
별도설명 6-3 효소-전이 상태 상보성의 증거 220
라이소자임은 두 개의 연속적인 친핵성 치환 반응을 이용한다 222

6.5 조절 효소 225
입체다른자리 효소는 조절자의 결합에 반응하여 입체형태의 변화를
일으킨다 225
많은 대사 경로에서 조절 단계는 입체다른자리 효소의 촉매 작용을
받는다 226
입체다른자리 효소의 속도론적 특성은 미하엘리스-멘텐 양상과
다르다 227
몇 가지 조절 효소는 가역적 공유결합 변형을 받는다 228
인산기는 단백질의 구조와 촉매 활성에 영향을 준다 228
다중 인산화는 활성을 절묘하게 제어한다 230
몇 가지의 효소와 단백질은 단백질분해에 의한 효소 전구체의 절단을
통하여 조절된다 231
몇 가지 조절 효소는 여러 가지 조절 기전을 사용한다 232


7장 탄수화물과 당생물학 238
7.1 단당과 이당 239
단당의 두 종류는 알도스와 케토스이다 239
단당에는 비대칭 중심이 있다 239
일반적인 단당은 고리형으로 존재한다 240
생물체는 다양한 육탄당 유도체를 포함하고 있다 243
단당은 환원성을 가지고 있다 244
이당은 글라이코사이드 결합을 가지고 있다 245

7.2 다당 247
몇 가지 동질다당은 연료 저장형으로 존재한다 247
몇 가지 동질다당은 구조적 역할을 한다 248
입체 인자와 수소결합이 동질다당의 접힘에 영향을 준다 250
세균과 조류의 세포벽의 구조는 이질다당인 펩티도글라이칸과 한천을
함유한다 252
당아미노글라이칸은 세포밖 바탕질에 있는 이질다당이다 253

7.3 당포합체: 단백글라이칸, 당단백질, 당지질 255
단백글라이칸은 세포 표면과 세포밖 바탕질에서 당아미노글라이칸을
함유하는 거대분자이다 256
당단백질은 과당과 공유결합으로 부착하고 있다 258
당지질과 지질다당은 막의 성분이다 260

7.4 정보 분자로서의 탄수화물: 당 부호 261
렉틴은 당 부호를 읽는 단백질로 많은 생물학적 과정을 매개한다 262
렉틴-탄수화물 상호작용은 매우 강하고 고도로 특이적이다 264

7.5 탄수화물 연구 267


8장 뉴클레오타이드와 핵산 273
8.1 몇 가지 기본 사항 273
뉴클레오타이드와 핵산은 특징적인 염기와 오탄당을 가지고 있다 273
핵산에서 뉴클레오타이드는 인산다이에스터 결합에 의하여
연속적으로 연결되어 있다 276
뉴클레오타이드 염기의 성질은 핵산의 3차원 구조에 영향을
미친다 278
8.2 핵산의 구조 279
DNA는 유전 정보를 저장한다 280
DNA 분자는 특징적인 염기 조성을 가지고 있다 281
DNA는 이중 나선 구조이다 282
DNA는 다른 3차원 형태로 존재할 수 있다 283
특정 DNA 서열은 특이한 구조를 형성한다 285
전령 RNA는 폴리펩타이드 사슬을 부호화 한다 287
많은 RNA는 더 복잡한 3차원 구조를 갖는다 288

8.3 핵산의 화학 291
이중 나선 DNA와 RNA는 변성될 수 있다 291
다른 종의 핵산끼리 혼성체(hybrid)를 형성할 수 있다 292
뉴클레오타이드와 핵산은 비효소적 변환
(nonenzy-matic transformation) 이 일어난다 293
일부 DNA 염기는 메틸화 된다 296
긴 DNA 가닥의 염기 서열은 알아 낼 수 있다 296
이제 화학적 DNA 합성이 자동화되었다 298

8.4 뉴클레오타이드의 그 밖의 기능 300
뉴클레오타이드는 세포에서 화학 에너지를 운반한다 300
아데닌 뉴클레오타이드는 많은 효소 보인자의 성분이다 301
몇 가지 뉴클레오타이드는 조절 분자로서 작용한다 302


9장 DNA 기반 정보기술 306
9.1 DNA 클로닝: 기초 306
제한 엔도뉴클레에이스와 DNA 라이게이스는 재조합 DNA 제작을
가능하게 한다 307
클로닝 벡터는 삽입된 DNA 조각을 증폭시킨다 311
특정한 DNA 서열은 부합법(hybridization)에 의하여 확인된다 314
클로닝된 유전자는 다량의 단백질로 발현하게 된다 315
클로닝된 유전자의 변화는 수정된 단백질을 만들어낸다 315

9.2 유전자에서 유전체로 317
DNA 라이브러리는 유전정보에 대한 특별한 목록을 제공한다 318
중합효소연쇄반응은 특정한 DNA 서열을 증폭시킨다 319
유전체 서열은 궁극적인 유전학적 라이브러리를 제공한다 321
별도설명 9-1 법의학에 있어서 강력한 무기 322

9.3 유전체학에서 단백체학으로 325
서열과 구조의 연관성은 단백질의 기능에 대한 정보를 제공한다 325
세포의 발현 양상은 유전자의 세포에서의 기능을 보여준다 326
단백질-단백질 상호작용은 세포와 분자적인 기능을 밝히는 데 도움을
준다 327

9.4 유전자 수정과 생물공학의 새로운 산물들 330
식물 클로닝은 식물 기생세균에 의한다 330
동물세포 유전체의 조작은 염색체 구조와 유전자 발현에 대한 정보를
제공한다 333
새로운 기술은 새로운 치료법의 발견에 대한 도전을 약속하고
있다 335
별도설명 9-2 인간의 유전체와 유전자치료 336
재조합 DNA 기술은 새로운 산물과 도전을 낳고 있다 338


10장 지질 343
10.1 저장 지질 343
지방산은 탄화수소의 유도체이다 343
트라이아실글리세롤은 글리세롤의 지방산 에스터이다 345
트라이아실글리세롤은 저장 에너지와 단열재를 제공한다 346
많은 식품들은 트라이아실글리세롤을 함유하고 있다 346
별도설명 10-1 향유고래:
머리 부위에 지방을 대량으로 가지고 있는 심해 생물 347
밀랍은 저장 에너지와 방수제의 역할을 한다 348

10.2 막의 구조를 이루는 지질 348
글리세로인산지질은 포스파티드산 (Phosphatidic acid)의
유도체이다 349
몇 가지 인산지질은 지방산이 에터 결합으로 연결되어 있다 349
엽록체는 갈락토지질(Galactolipids)과 황지질 (Sulfolipids)을
포함한다 351
시원세균(Archaebacteria)은 독특한 막 지질을 가지고 있다 352
스핑고지질은 스핑고신의 유도체이다 352
세포 표면의 스핑고지질은 생물학적 인식 자리가 된다 353
인산지질과 스핑고지질은 라이소솜에서 분해된다 354
스테롤은 융합된 4 개의 탄소 고리를 가지고 있다 354
별도설명 10-2 막 지질의 비정상적인 축적에 의하여 유발되는
유전병 356

10.3 신호, 보인자, 색소 등으로 작용하는 지질 357
포스파티딜이노시톨은 세포 속의 신호로 작용한다 357
아이코사노이드는 주위의 세포로 신호를 전달한다 358
스테로이드 호르몬은 조직 간의 정보를 전달한다 359
식물은 신호전달에서 포스파티딜이노시톨, 스테롤,
아이코사노이드 유사 물질 등을 사용한다 360
비타민 A 와 D는 호르몬의 전구체이다 360
비타민 E와 K 그리고 지질 퀴논은 산화-환원 반응의 보인자이다 362
돌리콜(dolichols)은 생합성에 필요한 당 전구체를 활성화시킨다 363

10.4 지질의 분석 363
지질의 추출에는 유기 용매가 필요하다 364
흡착 크로마토그래피는 극성의 차이에 따라 지질을 분리한다 365
기체-액체 크로마토그래피로 휘발성 지질 유도체의 혼합물을
분석할 수 있다 365
특이적 가수분해가 지질의 구조를 결정하는데 도움이 된다 365
질량 분광법 (Mass spectrometry) 으로 완벽하게 지질의 구조를
알 수 있다 365


11장 생체막과 수송 369
11.1 막의 성분과 구조 370
막은 종류에 따라 특징적인 지질과 단백질을 가지고 있다 370
모든 생체막은 몇 가지 기본적인 성질을 공통적으로 가지고 있다 371
지질 이중층은 생체막의 기본적인 성분이다 371
주변 막 단백질은 쉽게 물에 녹는다 373
많은 막 단백질들은 지질 이중층을 횡단하고 있다 373
내재단백질은 막에서 지질과의 소수성 상호작용에 의하여 묶여
있다 375
막의 내재단백질의 공간배열(topology)은 아미노산 서열로 추정할 수
있다 376
공유결합으로 연결된 지질은 일부의 막 단백질을 붙들고 있다 378

11.2 생체막의 동력학 (membrane dynamics) 380
이중층 안쪽의 아실기는 다양한 정도로 질서 있게 배열되어 있다 380
지질이 이중층을 횡단하려면 촉매가 필요하다 381
막 단백질은 지질 이중층에서 수평으로 확산한다 382
스핑고지질과 콜레스테롤은 막 유동섬(rafts)에 서로 밀집해 있다 383
별도설명 11-1 막 단백질을 시각화하는 원자힘 현미경 384
카베올린은 막 유동섬의 특별한 종류이다 385
일부 내재단백질은 세포와 세포 사이의 상호작용과 부착을
중재한다 385
막 융합은 많은 생물학적 과정에서 중심적인 역할을 한다 387

11.3 막을 통한 용질의 수송 389
수동 수송은 막 단백질에 의하여 촉진된다 389
수송체는 구조에 따라 초족으로 분류할 수 있다 391
적혈구의 글루코스 수송체는 수동 수송을 매개한다 393
염소 이온-중탄산 이온 교환체는 형질막을 가로질러 음이온의
전기중성 공수송 (cotransport) 을 촉매 한다 395
별도설명 11-2 두 형태의 당뇨병(diabetes mellitus)
에서 나타나는 글루코스와 물의 수송 이상 396
능동수송은 농도 기울기나 전기화학 기울기에 역행하는 용질의
이동을 가능하게 한다 387
P형 ATPase는 촉매 주기(catalytic cycle) 동안 인산화가
진행된다 398
P형 Ca2+ 펌프에 의하여 세포질의 Ca2+은 낮은 농도를 유지한다 400
F형 ATPase 는 가역적인 ATP 주동 양성자 펌프이다 401
ABC 수송체는 ATP를 사용하여 아주 다양한 기질의 능동수송을
매개한다 402
이온의 농도 기울기는 이차 능동수송(secondary active transport)에
필요한 에너지를 공급한다 402
별도설명 11-3 낭섬유증(cystic fibrosis)에서
이온 통로의 결함 403
아쿠아포린(Aquaporins)은 물의 통과를 위한 친수성 막횡단 통로를
형성한다 406
이온 선택 통로(ion-selective channel)는 막을 가로질러 이온을
빠르게 이동시킨다 408
이온 통로의 기능은 전기적으로 측정할 수 있다 408
K+ 통로의 구조는 특이성(specificity)에 대한 원리를 보여 주고
있다 409
신경세포의 Na+ 통로는 전압 개폐 이온 통로이다 410
아세틸콜린 수용체는 리간드 개폐 이온 통로
(ligand-gated ion channel) 이다 411
이온 통로의 결함은 심각한 생리적 결과를 초래할 수 있다 415


12장 생체 신호전달 421
12.1 신호변환의 분자 기전 422
별도설명 12-1 스캐차드 분석(Scatchard Analysis)은
수용체-리간드 상호작용을 정량화한다. 423

12.2 개폐 이온 통로 (Gated ion channels) 425
이온 통로는 흥분성 세포의 전기 신호전달에 필요하다 425
니코틴성 아세틸콜린 수용체는 리간드 개폐 이온 통로이다 426
전압 개폐 이온 통로는 신경세포의 활동 전위를 생성한다 427
신경세포는 여러 신경전달물질에 반응하는 수용체 통로들을 가지고
있다 428

12.3 수용체 효소 429
인슐린 수용체는 타이로신 특이 단백질 카이네이스이다 429
수용체 구아닐릴 사이클레이스는 이차전령 cGMP를 생성한다 433

12.4 G 단백질 짝지음 수용체와 이차전령 435
β-아드레날린성 수용체계는 이차전령인 cAMP를 통하여
작용한다 435
β-아드레날린성 수용체는 인산화에 의하여 민감소실이
일어난다 439
cAMP는 많은 조절 분자들에 대한 이차전령으로 작용한다 441
두 가지의 이차전령이 포스파티딜이노시톨에서 유래된다 442
칼슘은 많은 신호변환계에서 이차전령으로 작용한다 442
별도설명 12-2 FRET: 살아있는 세포를 보여주는 생화학 446

12.5 다가 지지대 단백질과 막 유동섬 448
단백질 모듈(module)은 짝 단백질의 인산화 된 Try, Ser, Thr 등의
잔기에 결합한다 448
막 유동섬(membrane rafts)과 카베올라 (caveola) 는 신호전달
단백질들을 격리한다 451

12.6 미생물과 식물의 신호전달 452
세균의 신호전달은 두 성분 신호전달계의 인산화를 수반한다 452
식물의 신호전달계는 미생물과 포유동물이 사용하는 성분들과 같은
몇 가지를 갖고 있다 452
식물은 두 성분 신호전달계와 MAPK 연쇄반응을 통하여 에틸렌을
감지한다 454
수용체 유사 단백질 카이네이스는 펩타이드와 브레시노스테로이드의
신호를 변환한다 455

12.7 시각, 후각, 미각에서 감각신호의 변환 456
빛은 척추동물 눈의 막대 세포와 원뿔 세포를 과분극화 한다 456
빛은 수용체 로돕신의 입체형태의 변화를 촉발한다 457
들뜬 로돕신은 G 단백질 트랜스듀신을 통하여 cGMP 농도를
감소시킨다. 457
시각 신호의 증폭은 막대 세포와 원뿔 세포에서 일어난다 458
시각 신호는 빠른 속도로 종료된다 458
로돕신은 인산화에 의하여 민감소실이 일어난다 459
원뿔 세포는 특별히 색 시각을 담당한다 460
척추동물의 후각과 미각은 시각계와 비슷한 기전을 사용한다 460
별도설명 12-3 색맹: 사망 후에도 진행된 John Dalton의
실험 461
G 단백질 짝지움 구불구불 수용체계들은 여러 가지 특성을 공유하고
있다 462
G 단백질 신호전달이 잘못되면 병이 생긴다 464

12.8 스테로이드 호르몬에 의한 전사의 조절 465

12.9 단백질 카이네이스에 의한 세포 주기의 조절 466
세포 주기에는 4 기 (stage) 가 있다 466
사이클린 의존 단백질 카이네이스의 양은 주기성을 갖고
변화한다 467
CDK는 중요한 단백질을 인산화 시켜 세포 분열을 조절한다 470

12.10 종양유전자, 종양 억제 유전자, 세포예정사 471
종양유전자는 세포 주기를 조절하는 단백질이 부호화되어 있는
유전자의 변이형이다 471
종양 억제 유전자에 결함이 생기면 정상적으로 세포 분열을 억제하는
작용이 상실된다 472
세포예정사는 예정된 세포의 자살이다 473